6月25日，《美国国家科学院院刊》（PNAS）杂志在线发表了中国科学院生物物理研究所胡俊杰的研究论文“Atlastin介导的膜栓系对于货物的移动和内质网的出口至关重要”。本研究发现内质网膜融合蛋白atlastin（atl）参与调节内质网中蛋白质的流动性和膜转运，为阐明管状内质网的功能提供了新的依据。
真核细胞内质网是由连续的片状结构和管状结构组成的复杂网络。纵横交错的管状网络主要由两组富含管状内质网的膜蛋白维持：Reticulons 和REEPs可诱导并稳定膜的弯曲，形成管状结构；dynamin超家族蛋白atl可诱导并稳定曲度。使膜重新形成管状结构。介导膜融合促进内质网-管状网络的构建。细胞中ATL的丢失或突变导致内质网长而不分枝的管状结构，ATL1的突变导致人类遗传性痉挛性截瘫（hsp）。胡俊杰近年来的研究成果揭示了ATL及其同源蛋白sey1p和rhd3介导的内质网同源膜融合的分子机制，以及内质网管状网络在细胞生命中的特殊生理功能和机制。活动仍不清楚。
折叠修饰后，内质网合成的分泌蛋白和其他内质系统的膜蛋白需要通过覆盖有copii（coat protein II）的囊泡转运到高尔基体。研究发现，在ATL敲除细胞中，外周copii的形成明显减少，内质网的载货蛋白输出延迟。ER出口位点的形成和分布不受ATLS缺失的影响，但许多不能进一步吸收copii-coat蛋白。半透性细胞的copii发芽实验表明，当内质网或内质网中不存在ATL时，当ATL瞬间破碎时，copii载货蛋白的包装效率会显著降低，不同载货量会影响到不同的DEG。进一步的研究发现，ATL缺乏降低了内质网中货物蛋白的流动性。有趣的是，ATl1R77A突变体不能介导融合，但能部分实现膜结合，不能完全恢复内质网的形态，但足以恢复蛋白质的流动性和copi的形成。在ATL外面。这些结果表明内质网膜附着在调节内质网中物质流动和有效包装copii货物蛋白中起着重要作用。研究表明，膜的侧向张力对膜的流动性有很大的影响，膜系可以保持膜的侧向张力。
